Vis emner som begynner på ...
A
B
C
D
E
F
G
H
I
J
K
L
M
N
O
P
Q
R
S
T
U
V
W
X
Y
Z
Æ
Ø
Å

IgA

Sist oppdatert: 23.02.2021
Utgiver: Sykehuset i Vestfold
Versjon: 1.0
Kopier lenke til dette emnet
Foreslå endringer/gi kommentarer

Labteknisk 

Alternative analysenavn: Immunglobulin A
Analysesøk i IHR: P-IgA
 
Prøvemateriale
Serum
 
Prøvetaking
 
Prøvevolum
Ønsket: 1,5 mL serum. 
Minimum: 0,5 mL serum.
 
Prøvebehandling
Blodet blandes ved å vende røret 8-10 ganger straks etter prøvetaking. Prøven oppbevares stående i minst 30 minutter og sentrifugeres innen 2 timer.
 
Oppbevaring og holdbarhet
Romtemperatur: 8 mnd
Kjøleskap: 8 mnd
Oppbevares 5 døgn på laboratoriet
 
Analysen utføres ved
Sentrallaboratoriet, Sykehuset i Vestfold
 
Forventet svartid for rutineprøver
Utføres daglig
 
Analysemetode
Immunologisk metode, Cobas 8000, Roche Diagnostics

Klinisk 

Indikasjon
Mistanke om immunsvikt. Differensialdiagnostikk ved hepatopati/levercirrhose. Kontroll av pasienter med myelomatose og Waldenstrøms makroglobulinemi.  Mistanke om medfødt IgA-mangel som årsak til transfusjonsreaksjon. Utredning ved mistanke om cøliaki.
 
Referanseområde
0 - < 1 måned: 0-0,1 g/L
1-  < 6 måneder: 0-0,4 g/L
6-  < 12 måneder: 0-0,8 g/L
1 - < 4 år: 0,1-1,4 g/L
4 - < 7 år: 0,3-1,9 g/L
7 - < 16 år: 0,3-2,5 g/L
16 - < 18 år: 0,7-2,6 g/L
18 - < 50 år: 0,7-3,7 g/L
≥ 50 år: 0,7-4,3 g/L
 
Resultat og tolkning
Høye verdier ses som ledd i en generell hypergammaglobulinemi, som forekommer ved en rekke tilstander hvor det skjer en stimulering av immunapparatet (infeksjoner, autoimmune sykdommer, visse maligne prosesser o.s.v.)
 
Selektiv økning av IgA ses ved alkoholisk hepatopati, ulcerøs kolitt, Crohns sykdom og hos pasienter med M-komponenter av type IgA.
 
Lave verdier ses ved generell hypogammaglobulinemi, som kan være primær eller sekundær.  Sekundær generell hypogammaglobulinemi kan skyldes nedsatt produksjon (lymfoproliferative sykdommer, behandling med steroider, cytostatika o.s.v.) eller økt tap (nefrotisk syndrom, brannskader, proteintapende enteropati). Manglende IgA ses ved medfødt selektiv IgA-mangel. Dette gir vanligvis ingen symptomer, men kan gi alvorlige allergiske reaksjoner ved blod- og plasmatransfusjon, da disse pasientene kan danne antistoffer mot IgA. Et mindretall av personer med selektiv IgA-mangel har symptomer i form av økt tendens til luftveisinfeksjoner, allergi, autoimmune sykdommer og tarmsykdommer.
 
Analytisk/biologisk variasjon
Se Tabell
 
Bakgrunn
Immunglobulinene er sirkulerende antistoffer som produseres av plasmaceller. De er bygget opp som Y-formede proteinmolekyler satt sammen av to tunge (molekylvekt 50-70 kDa) og to lette kjeder (molekylvekt 23 kDa). De tunge kjedene er av 5 ulike typer:  α (alfa),  γ (gamma), μ (my), δ (delta) og ε (epsilon), som inngår i henholdsvis IgA, IgG, IgM, IgD og IgE. De lette kjedene er av 2 typer, κ (kappa) og λ (lambda). I et immunglobulinmolekyl er de to tunge kjedene alltid av samme type, og det samme gjelder de to lette kjedene.
 
IgA produseres for størstedelen som monomere grunnenheter av plasmacellene i benmarg, milt og lymfeknuter, og denne formen utgjør ca 85% av den IgA som finnes i plasma og interstitiell væske. De øvrige 15% utgjøres av dimerer (to grunnenheter bundet sammen med en J-kjede), som produseres av plasmaceller beliggende i ekskretoriske kjertler og i slimhinnenes submukosa. Mesteparten av det dimere IgA som produseres her forsynes med såkalt ”secretory component”, som muliggjør transport ut gjennom slimhinneepitelet. Dette ekskretoriske IgA anses å utgjøre en viktig del av slimhinnenes forsvar mot infeksjoner.
 
IgA har en halveringstid i plasma på ca. 6 døgn. Dette gjør at konsentrasjonen av IgA i plasma normalt bare blir ca 1/5 av IgG, selv om det produseres omtrent like mye av de to immunglobulinene.
 
IgA kan ikke passere plasenta, og konsentrasjonen hos nyfødte er derfor svært lav.