Analyser som begynner på ...
A
B
C
D
E
F
G
H
I
J
K
L
M
N
O
P
Q
R
S
T
U
V
W
X
Y
Z
Æ
Ø
Å
3
5
6
7

Myoglobin

Akkreditert: ISO 15189, Test 103
22.04.2024Versjon 0.3Godkjent av: Jens Petter BergGodkjent dato: 2024-04-22

Indikasjoner 

Påvisning av skjelettmuskelskade eller - sykdom. Større muskelskader og ved rhabdomyolyse.

 

Tidligere ble myoglobin anvendt en del til diagnostikk av akutt hjerteinfarkt, inkludert reinfarkter, kort tid etter symptomstart som supplement til CK-MB og troponin. Med tilgang til nye, sensitive troponinmetoder vil imidlertid ikke myoglobin bidra til raskere infarktdiagnostikk. Analysen kan anvendes til evaluering av trombolytisk behandling av akutt hjerteinfarkt (en prøve rett før, og en prøve 1 time etter behandlingsstart).

Prøvetakingsrutiner 

Pasientforberedelse

Ingen.

 

Prøvetaking

Heparinplasma. Serum, EDTA-, Li- eller Na-heparinplasma kan benyttes.

 

Vakuumrør uten tilsetning eller vakuumrør med gel. Unngå langvarig stase. Hvis mulig må intramuskulære injeksjoner unngås de siste 1-2 døgn før prøvetaking.

 

Holdbarhet

5 døgn i romtemperatur, 7 døgn i kjøleskap.

Referanseområde 

Kvinner: ≤ 65 µg/L, menn: ≤ 80 µg/L.

Kommentarer til referanseområdene: Eldre har generelt litt høyere verdier enn yngre. Verdiene øker med økende muskelmasse. Verdier over referanseområdet kan sees etter kraftig muskelarbeid og etter intramuskulære injeksjoner.

Utføres 

Avdeling for medisinsk biokjemi; Aker, Rikshospitalet og Ullevål.

Forventet svartid 

Kan rekvireres som ø-hjelp.

Analytisk og biologisk variasjon 

Bakgrunn 

Myoglobin er et lite, heme-holdig protein som i likhet med hemoglobin kan binde oksygen. I motsetning til hemoglobin foreligger myoglobin som monomer og mangler derfor allosteriske egenskaper. Myoglobin gir fra seg oksygenet først ved svært lavt oksygentrykk. Myoglobin har kanskje en funksjon som oksygenlager, et slags «kriselager», som kommer til anvendelse først ved ekstrem oksygenmangel. Det finnes i cytoplasma i myokard- og skjelettmuskelceller, men ikke i glatt muskulatur. Ved skade av cellene blir myoglobin raskt frisatt til plasma, der det sirkulerer fritt og blir hurtig fjernet av nyrene.

Tolkning 

Kun høye verdier har klinisk betydning.

 

Myoglobin kan være økt ved en rekke tilstander som affiserer skjelettmuskulatur, spesielt ved rhabdomyolyse og ved omfattende traumer. I tillegg kan det være økt ved myositter og ved muskeldystrofier. Høye verdier kan sees som følge av nyresvikt (utskilles ved glomerulær filtrasjon). Særlig ved rhabdomyolyse kan meget høye verdier forekomme, så høye at myoglobinutskillelsen i urinen øker til et nivå som kan påvises med hemoglobinfeltet på en urinstiks.

 

Ved akutt hjerteinfarkt sees økning av myoglobin hos noen pasienter allerede etter en time, hos nesten alle etter 4-6 timer, med maksimal verdi etter 6 timer og normalisering mindre enn 30 timer etter symptomdebut. Pga analysens manglende spesifisitet for hjertemuskulatur, bør troponin foretrekkes som infarktmarkør.

Analysemetode 

Rikshospitalet og Ullevål: Elektrokjemiluminescensimmunoassay (ECLIA) på Cobas 8000 (Roche Diagnostics).

Interferens 

Pasienter som får behandling med biotin eller som bruker helsekostpreparater med biotin kan få falskt for lav myoglobin-konsentrasjon analysert med elektrokjemiluminiscens immunoassay (ECLIA) fra Roche Diagnostics.

 

Oppgitt toleransegrense for biotin for denne analysen er 50 µg/L. Estimert døgndose (hos voksne) som kan gi biotinkonsentrasjoner nær oppgitt toleransegrense er 2,5 mg. Angitte døgndoser er estimater basert på data fra Roche Diagnostics. Plasmakonsentrasjonen vil være høyest kort tid (ca 1 time) etter siste biotininntak, og oppgitte doser vil gi plasmakonsentrasjoner nær oppgitt terskelverdi kun i timene etter siste inntak. Pasienter som tar 5 mg biotin eller mindre per døgn vil som regel ha biotinkonsentrasjon < 10 µg/L 24 timer etter siste inntak. Barn eller voksne med lav kroppsvekt vil kunne nå oppgitte toleransegrenser ved lavere biotininntak.